1. 研究目的与意义
铁蛋白拥有一个类似于球形壳的高度保守的三维结构，它是由12个或24个等效或非等效的亚基构成，该结构有利于铁蛋白在一个安全、可溶性和生物可利用的环境下容纳大量的铁。
近年来研究发现，众亚基由一种含铁的辅因子即血红素通过连接B链上的蛋氨酸而形成整体，由此可推测，血红素的存在对于铁蛋白壳状结构的稳定性具有重要影响，本课题拟通过定点突变技术将蛋氨酸（Met52）转变为丙氨酸，并通过比对野生型铁蛋白稳定性差异得出结论。
2. 国内外研究现状分析
Cheesman等认为，BFR-M52变种（此变种不能生成血红素）印证了Met52为血红素铁配合基，同时也得出了Met31和Met86也不是细菌铁蛋白血红素铁配合基的结论。
不过，SC Andrews等发现，尽管纯化的集胞藻属和绿脓杆菌的铁蛋白中缺乏Met52，但其结构中仍然含有血红素，具体原因仍未查明。与一般的细菌铁蛋白不同，测序后发现集胞藻和铜绿假单胞菌中拥有Met48位点，故推测Met48取代Met52成为了血红素的配合基。
另外，其在实验中也论证了以下结论：在铁载入第二阶段中，大部分细菌铁蛋白因Met52被替换从而导致Fe（Ⅱ）在亚铁中心的氧化过程变得更加快速（2-3.5倍）。3. 研究的基本内容与计划
内容：
（1）基因定点突变的选择
（2）目标蛋白的表达
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4. 研究创新点
国内外尚无相关研究报道。
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