B-site氨基酸残基对细菌铁蛋白结构及稳定性的影响研究开题报告

1. 研究目的与意义

铁蛋白是广泛存在于生物体的铁贮藏蛋白，具有调节铁代谢平衡、抗氧化胁迫、消除部分重金属和有毒分子的毒害等功能。随着其结构和功能研究的深入，铁蛋白逐渐成为相关领域研究的热点之一。铁蛋白在基因研究、与疾病的关系、生物反应器、分离与纯化、含量测定方法、铁释放动力学、纳米材料和抗体制备等方面都有了很大的进展。

2. 国内外研究现状分析

关于微生物方面，国外的研究相对较多。目前已经发现了三种特征铁蛋白：(1)DNA结合铁蛋白(Dps)，存在于细菌和古细菌中；(2)细菌铁蛋白(Bfr)，广泛存在于细菌中；(3)典型铁蛋白(Ftn)，在真核生物(H链)中也有发现。Andrews等^[45]发现E. coli铁蛋白基因由474碱基对组成，编码158个氨基酸，这正是我们今后研究的基础。

3. 研究的基本内容与计划

1. b-site 氨基酸残基的定点突变的选择及其蛋白表达、纯化

2. b-site氨基酸残基对细菌铁蛋白热力学稳定性的影响

3. b-site氨基酸残基对细菌铁蛋白结构稳定性的影响

4. 研究创新点

细菌铁蛋白（bfr）是由24个亚基所组成的中空球体，每个亚基约20kd，其中内腔直径约80，而球外径约为120。

铁蛋白亚基从n端起形成4个α螺旋（a，b，c和d）区域，最后以端螺旋e构成c末端。

在n端和c端以及ab和de转弯处均有非旋转区，而b螺旋和c螺旋则由一段长环l相连^[16]。