开题报告内容：
拟研究或解决的问题
诺西肽生物调控蛋白NosP的基因全长为972bp,编码336个氨基酸，它位于S. actuosus ATCC25421诺西肽生物合成基因簇的末端。经NCBI BLASTP 序列比对分析发现，NosP 和SARP 家族转录激活蛋白同源性很高，试验已证实该蛋白可特异性地激活NosP中靶标基因的转录，在诺西肽的生物合成中具有正向调控的作用。为了在体外进一步研究NosP的功能，本实验尝试对NosP在大肠杆菌中的异源表达进行探索，并计划通过使用不同纯化方法对其进行纯化，希望可以获得可靠地纯化方法，以期建立可靠的表达及纯化体系。
采用的研究手段
本实验拟采用基因工程技术，计划通过引物设计，PCR扩增，构建表达载体，构建异源表达工程菌，IPTG诱导表达等方法尝试对NosP进行异源表达，然后尝试通过等电点沉淀，分子筛技术，离子交换层析以及GST融合蛋白纯化等方法对NosP蛋白进行纯化，探索其稳定的纯化方法。
文献综述
诺西肽生物调控蛋白NosP的异源表达及纯化
- NosP的介绍及研究现状
诺西肽(Nosiheptide)，又称多硫霉素(Multithiomycin)，是由活跃链霉菌(Streptomyces
actuosus ATCC 25421)产生的一种典型硫肽类抗生素，是最早被发现并投入使用的硫肽类抗
生素之一[1-3]。诺西肽属于e类硫肽类抗生素，由12个氨基酸及其衍生物组成。它的结构已于1977年被鉴定[2-3]，主要由2部分构成：骨架部分由5个噻唑环，1个吡啶环构成；侧链部分由3-甲基-5-甲氧基-2-吲哚酸构成；骨架部分与侧链之间通过硫脂键相连。诺西肽对革兰氏阳性菌具有广谱而强效的抑制作用，尤其是一些耐药菌如金黄色葡萄球菌具有强力的杀伤作用。但是，由于其产量低、水溶性差、生物利用度低，目前只作为添加剂被用于动物饲料中[1,4,5]。
